Explore Our Features

Ле Тхи Нху Нгок1, Джу-Янг Мун2,*и Янг-Чул Ли3,*

1Департамент конвергенции нанонауки и технологий, Университет Гачон, 1342 Соннам-Даэро, Суджон-гу, Соннамси 13120, Республика Корея
2Кафедра управления косметическим дизайном, Университет Хан-Сун, 116 Самсонгёро-16гиль, Сеул 02876, Республика Корея
3Кафедра бионанотехнологий, Университет Гачон, 1342 Соннам-дэро, Суджон-гу, Соннамси 13120, Республика Корея
*Авторы, которым следует адресовать корреспонденцию.
Cosmetics 2023 , 10 (4), 111; https://doi.org/10.3390/cosmetics10040111
Заявка получена: 5 июля 2023 г. / Пересмотрено: 20 июля 2023 г. / Принято: 27 июля 2023 г. / Опубликовано: 2 августа 2023 г.
(Эта статья входит в сборник статей по косметике за 2023 год
Аннотация
Биоактивные пептиды привлекли значительное внимание косметической промышленности благодаря своему потенциалу в улучшении красоты и здоровья кожи. Эти небольшие белковые фрагменты проявляют различные биологические активности, такие как антиоксидантная, антивозрастная, противовоспалительная и антимикробная, что делает их идеальными ингредиентами для косметических рецептур. Эти биоактивные пептиды делятся на четыре категории: сигнальные, несущие, ингибирующие нейротрансмиттеры и ингибирующие ферменты. Данный обзор дает представление о применении биоактивных пептидов в косметике и механизмах их действия (например, снижение уровня провоспалительных цитокинов, сжигание радикалов, ингибирование синтеза коллагена, тирозиназы и эластазы). Богатые природные источники (например, животные, растения и морские источники) были определены в качестве основных источников для извлечения косметических пептидов с помощью различных методов (например, ферментативного гидролиза, ультрафильтрации, ферментации и высокоэффективной жидкостной хроматографии). Кроме того, рассматриваются безопасность и нормативные аспекты использования пептидов в косметике, включая возможные аллергические реакции и нормативные рекомендации. Наконец, обсуждаются проблемы применения пептидов в косметике, подчеркивается необходимость дальнейших исследований для полного использования их потенциала в улучшении здоровья кожи. В целом, данный обзор дает полное представление о применении пептидов в косметике, проливая свет на их преобразующую роль в разработке инновационных и эффективных средств по уходу за кожей.

Ключевые слова: классификация пептидов; механизмы действия; природные источники; оценки и проблемы безопасности

1. Введение

Нельзя отрицать, что косметика стала неотъемлемой частью нашей повседневной жизни, особенно среди женщин, а косметический рынок, особенно продуктов на основе натуральных ингредиентов, стремительно растет благодаря большому спросу на улучшение внешнего вида со стороны потребителей. В частности, быстро развивается разработка новых косметических рецептур на основе биоактивных соединений (например, антиоксидантов, протеинов, пептидов и факторов роста) с терапевтическими и защитными функциями, которые могут оказывать выдающееся воздействие на кожу человека, такое как отбеливание, увлажнение и омоложение кожи [1].

Пептиды — это короткие цепочки от двух до пятидесяти аминокислот, соединенные между собой пептидными связями [1−3]. Аминокислоты являются строительными блоками белков, и когда они соединяются в цепочку, то образуют пептид [1,2]. Пептиды меньше белков и обычно состоят из 50 аминокислот, хотя конкретные пороги могут варьироваться [1−3]. Среди известных биологически активных соединений пептиды привлекают внимание ученых благодаря своим идеальным функциональным возможностям, особенно в качестве регулирующих/сигнальных молекул гомеостаза, стресса, иммунитета, защиты, роста и репродукции [1−3], а также таким достоинствам, как высокая безопасность, гипоаллергенность и экономичность производства [1]. Полученные из различных природных источников, таких как растения, животные и микроорганизмы, эти пептиды продемонстрировали разнообразные физиологические эффекты, включая антиоксидантные, антивозрастные, увлажняющие, коллаген-стимулирующие и ранозаживляющие свойства, которые были подтверждены рядом доказательств in vitro/in vivo, а также результатами клинических испытаний [1]. Например, пальмитоил пентапептид-3 был одним из первых синтетических биоактивных пептидов, использованных для стимуляции синтеза коллагена в антивозрастных и ранозаживляющих процедурах [4]. Медь Gly-His-Lys (Cu-GHK) была разработана и включена в косметические продукты для заживления кожи, стимулирования синтеза коллагена и восстановления повреждений ДНК [5,6]. Ацетил гексапептид-3 (Argireline®) — еще один популярный коммерческий пептид с потенциальными свойствами против морщин и увлажнения [7].
Несмотря на растущее число научных данных, подтверждающих возможность их применения в косметике, в литературе имеется лишь небольшое количество отчетов, описывающих результаты перспективных применений. Например, Ferreira et al. (2020) описали использование пептидов для антивозрастного лечения, но не включили в него лечение всех кожных заболеваний [8]. Mazurkiewicz-Pisarek et al. (2023) сообщили о применении антимикробных пептидов только в фармацевтике, биомедицине и космецевтике [9]. Таким образом, документирование последних исследований и достижений в обзоре необходимо для предоставления всеобъемлющих знаний, которые могут вдохновить на дальнейшие инновации в создании косметических продуктов на основе пептидов. Кроме того, растет потребительский спрос на безопасные и эффективные косметические продукты с ингредиентами натурального или биологического происхождения. Информирование потребителей о потенциале биоактивных пептидов с помощью хорошо написанной статьи может помочь им сделать осознанный выбор при выборе косметических продуктов. Как видно, понимание потенциала биоактивных пептидов в косметике может иметь более широкие последствия, чем косметическая промышленность. Поэтому целью данного обзора является изучение огромного потенциала биоактивных пептидов для применения в косметике, пролитие света на их внутриклеточные механизмы действия, классификацию и природное происхождение. В статье рассматривается их многогранная роль в поддержании красоты и здоровья кожи, рассматриваются научные принципы и приводятся соответствующие эмпирические данные, полученные в ходе исследований in vitro и in vivo. Кроме того, будут рассмотрены вопросы оценки безопасности и проблемы, связанные с использованием биоактивных пептидов в косметических препаратах.
Рисунок 1. Классификация биоактивных пептидов по косметическим свойствам.
2.1.1. Сигнальные пептиды

Сигнальные пептиды — это активные соединения, которые могут предотвращать старение, стимулируя фибробласты кожи, что приводит к усилению биологических реакций, таких как выработка коллагена, эластина, фибронектина, гликозаминогликанов и протеогликанов (табл. S1) [10]. Они могут действовать как факторы роста, активируя протеинкиназу С, которая в основном отвечает за рост и миграцию клеток [10].

Одним из первых косметических сигнальных пептидов является пальмитоил пептид (Pal-Lys-Thr-Thr- Lys-Ser), который демонстрирует способность модулировать коллаген для борьбы с морщинами и заживления ран [4,10]. Это субфрагмент карбоксильного терминального пропептида коллагена I типа, который может значительно увеличить производство внеклеточного матрикса в фибробластах [11,12], тем самым эффективно стимулируя производство коллагена (I, II и III) и фибронектина. Аруан и др. (2023) провели двойное слепое плацебо-контролируемое рандомизированное исследование с участием 21 женщины с целью оценки клинической эффективности крема против морщин, содержащего этот пептид [12]. Результат показал, что в ходе 12-недельного клинического исследования местное применение 3 ppm пальмитоил пептида уменьшило количество мимических морщин [12]. Другим сигнальным пептидом, стимулирующим синтез коллагена, является пальмитоил трипептид-5 (пальмитоил-Lys-Val-Lys), который может имитировать действие тромбоспондина-1, молекулы природного происхождения, вызывающей связывание последовательности Lys-Arg-Phe-Lys с неактивным трансформирующим фактором роста-β (TGF-β), что способствует высвобождению активной формы TGF-β [13]. После этого активированный TGF-β вызывает постоянное увеличение количества коллагена I и III типов, вырабатываемого дермальными фибробластами [13]. В ряде исследований было показано, что пальмитоил трипептид-3/5 усиливает синтез коллагена и уменьшает его разрушение, препятствуя деградации коллагена ММП-1 и ММП-3, что приводит к улучшению сигналов старения [10,13]. Например, было проведено контролируемое исследование на 60 китайских добровольцах, которые получали крем с пальмитоил пентапептидом-5 (2,5%) в сравнении с кремом-плацебо (в течение 84 дней, наносился дважды в день) [13]. Было подтверждено, что пальмитоил трипептид-5 значительно уменьшает шероховатость кожи, демонстрируя большую эффективность против морщин по сравнению с плацебо или кремами, содержащими pal-KTTKS [13]. Другие коммерциализированные сигнальные пептиды, модулирующие синтез коллагена, описаны с точки зрения их антивозрастных свойств и механизмов в таблице S1.

Что касается повышения содержания эластина в коже, то было разработано несколько сигнальных пептидов (например, дипептид-2/валый триптофан, Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly и пальмитоил олигопептид) для стимуляции синтеза эластина, что приводит к улучшению сигналов старения кожи. Например, гексапептид Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly и его модифицированная последовательность пальмитоил гексапептид-12 высокоспецифичны к молекулам эластина, стимулируют коллаген и эластин фибробластов, а также развитие гликозаминогликанов и фибронектина [10]. Внутриклеточный механизм связан с тем, что они могут снижать выработку провоспалительных медиаторов (например, IL-1, IL-6 и IL-8) и в конечном итоге замедлять деградацию матрикса кожи [13]. Другой сигнальный пептид, пальмитоил олигопептид, содержащий такой фрагмент эластина, был включен в состав косметических средств для стимулирования пролиферации коллагена, эластина и гиалуроновой кислоты, что предполагает «реконструкцию дермы» и «хемотаксис для реструктуризации и восстановления» [10]. Hahn et al. (2016) создали антивозрастной крем для лица, содержащий 1% пальмитоил олигопептида, масло семян Silybum marianum, витамин Е и другие функциональные ингредиенты для борьбы с мимическими морщинами [14]. После 4 недель применения крема морщины на вороньих лапках добровольцев сократились на 14,07% по сравнению с предыдущим применением, а эластичность кожи повысилась на 8,79%. Таким образом, они смогли подтвердить, что смесь пальмитоил олигопептида и других косметических средств оказывает благотворное влияние на мимические морщины, эластичность и тонус кожи.
2.1.2. Транспортные пептиды

Транспортные пептиды были разработаны для доставки необходимых ранозаживляющих кофакторов для ферментативной обработки и восстановления ран (табл. S1) [10,15]. Первый коммерциализированный пептид-носитель был разработан для доставки меди, микроэлемента, необходимого для заживления ран, в раневую ткань.

Медь является не только важным микроэлементом для заживления ран, но и кофактором для ферментов лизилоксидазы, супероксиддисмутазы и тирозиназы, которые важны для синтеза коллагена, супероксиддисмутации (антиоксидантное действие) и меланогенеза, соответственно [5,10]. Первый трипептид меди Cu-GHK потенциально выполняет роль во внеклеточном матриксе, способствуя регулярному синтезу коллагена, эластина, гликозаминогликанов и протеогликанов. Это приводит к стимуляции молекул клеточной регуляции, а также к регенерации и заживлению кожи и других тканей [5]. В частности, Siméon et al. (2000) продемонстрировали, что Cu-GHK эффективно способствует синтезу MMP-2 в фибробластах кожи, что проявляется в увеличении экспрессии мРНК MMP-2 и секреции TIMP-1 и TIMP-2, что приводит к заживлению ран фибробластами [5]. Pickart et al. (2015) продемонстрировали, что лечение Cu-GHK значительно снижало уровень TNF-α, индуцированного цитокином IL-6, и увеличивало экспрессию различных генов репарации ДНК [6]. Можно сделать вывод, что Cu-GHK способствует благоприятному антивозрастному эффекту через ряд механизмов, в частности через содействие регенерации, заживлению и восстановлению повреждений. Многие исследования подтвердили клинические эффекты Cu-GHK в качестве функционального ингредиента. Liu et al. (2023) проверили активность препарата Cu-GHK против морщин, который улучшает эластичность кожи, увлажняет ее и разглаживает за счет усиления синтеза коллагена, тем самым уменьшая мимические морщины и тонкие линии [16].

Другой переходный металл, марганец, является незаменимым питательным веществом, участвующим в обмене аминокислот, холестерина, антиоксидантной защите и углеводном обмене [17]. Кроме того, марганец-супероксиддисмутаза считается очень важным элементом защиты от УФ-индуцированного фотостарения [17,18]. Было установлено, что уровень марганец-супероксиддисмутазы повышается под действием медиаторов воспаления (например, IL-1 и TNF-α) во время УФ-облучения [18]. Поэтому был разработан марганцевый трипептид-1 (Mn-GHK), чтобы обеспечить функциональность, аналогичную Cu-GHK, в лечении фотостарения. Хусейн и Голдберг (2007) оценили эффект сыворотки для лица, содержащей Mn-GHK, в лечении различных признаков фотоповреждения в течение 12 недель [17]. По окончании курса лечения добровольцы отметили улучшение внешнего вида кожных фотоповреждений, изменение рейтинга фотоповреждений с умеренного на легкий, а также отсутствие каких-либо побочных эффектов, таких как воспаление [17].
2.1.3. Пептиды — ингибиторы нейротрансмиттеров

Некоторые из наиболее распространенных признаков старения (например, морщины и тонкие линии) также контролируются с помощью стратегий сокращения мышц, регулируемых нейротрансмиттерами, высвобождаемыми из нейронов с помощью пептидов — ингибиторов нейротрансмиттеров [13,15]. В частности, процесс мышечного сокращения происходит, когда везикулы, содержащие нейромедиатор ацетилхолин, присоединяются к нейрону, чтобы распасться на два отдельных фрагмента, включающих везикулу и ацетилхолин (АХ) — нейромедиатор парасимпатической нервной системы [13,15]. Везикула захватывается комплексами SNARE (растворимый N-этилмалеимид-чувствительный фактор, активирующий белок-рецептор) и затем соединяется с мембраной нейрона, а АХ высвобождается в нервно-мышечных соединениях между мышцей и нервом [19]. Высвобожденный А Х связывается с ацетилхолиновыми рецепторами, которые находятся на поверхности мышечной клетки, что приводит к сокращению мышцы. Сообщается, что весь процесс регулируется SNAP-25, рецепторным белком, присутствующим в мембране нейрона, который связан с везикулой и непосредственно регулирует связывание с комплексом SNARE, а также слияние с мембраной везикулы [19]. В соответствии с механизмом сокращения был разработан ряд пептидов с последовательностями, аналогичными белку SNAP-25, которые могут конкурировать за сайты связывания SNARE-комплексов, что приводит к их структурной нестабильности и ингибированию высвобождения ACh в нервно-мышечном соединении, вызывая расслабление мышцы. Эти синтетические пептиды (например, ацетил гексапептид-3, пентапептид-3, пентапептид-18 и трипептид-3) обладают специфическими нейросупрессивными способностями, поэтому их называют пептидами-ингибиторами нейротрансмиттеров [19] (табл. S1).

Одним из наиболее популярных коммерческих пептидов-ингибиторов нейротрансмиттеров является ацетил гексапептид-3 (Argireline®), обладающий передовыми свойствами в борьбе с морщинами и увлажняющим действием. Этот пептид, похожий на ботулотоксин, способен имитировать N-концевую часть белка SNAP-25 и конкурировать за место в комплексе SNARE, что приводит к дестабилизации его образования, а также к ингибированию высвобождения ACh и, в конечном итоге, к снижению мышечного сокращения [7,15,20]. В клиническом исследовании Ruiz et al. (2010) изучались преимущества эмульсии «масло в воде» (O/W), содержащей ацетил гексапептид-3, против морщин у 20 человек в течение 30 дней местного применения. Были получены положительные результаты: глубина и размер морщин уменьшились на 59% и 41% соответственно по сравнению с плацебо [21].

2.1.4. Пептиды, ингибирующие ферменты

Пептиды, ингибирующие ферменты, могут прямо или косвенно ингибировать ферменты, расщепляющие коллаген и другие белки, и препятствовать этому процессу. Ряд ингибирующих ферменты пептидов, таких как соевые олигопептиды, пептиды, полученные из риса, и пептиды шелкового фиброина, используются в качестве неактивных ингредиентов для средств по уходу за кожей (табл. S1) [15,22].

Пептиды, полученные из сои, состоящие из 3−6 аминокислот, обладают различными биологическими свойствами, включая антиоксидативное, липидоснижающее и понижающее кровяное давление действие. Эти биологические свойства проявляются в повышении уровня проапоптотического белка Bcl-2 и снижении количества циклобутен-пиримидин-димер-позитивных клеток, апоптотических клеток, экспрессии белков Bax и p53 в эпидермисе под воздействием УФ-облучения [15,22]. Поэтому их часто используют в качестве антивозрастных средств, увлажнителей кожи, стимуляторов роста волос и моющих средств. Псевдорандомизированное клиническое исследование десяти женщин кавказской национальности подтвердило превосходство эмульсии пептидов сои (2%) в увеличении количества компонентов внеклеточного матрикса, таких как коллаген и гликозаминогликан [23].

Пептиды из риса (молекулярная масса < 300 Da), полученные после специальной обработки белка рисовых отрубей, значительно подавляют активность ММП и стимулируют экспрессию генов гиалуронан-синтазы 2 в клетках кератиноцитов человека [24]. Manosroi et al. (2012) успешно произвели формулы, содержащие ниосомы, инкапсулированные в пептиды рисовых отрубей, и продемонстрировали, что они обладают идеальными клиническими антивозрастными свойствами [25].

Пептид фиброина шелка получают из шелкопряда Bombyx mori. Этот пептид способен подавлять воспаление, в частности, за счет повышения противовоспалительной активности tTAT-супероксиддисмутазы, которая, как сообщается, эффективно проникает в клетки и ткани кожи и оказывает антиоксидантное действие в модели воспаления у мышей [26].
2.2. Механизмы действия

Биоактивные пептиды, обладающие мощными одно/многофункциональными биологическими свойствами (например, антимикробная, антиоксидантная, антивозрастная и противовоспалительная активность) широко применяются в качестве функциональных ингредиентов в дерматологии и косметологии. Пептиды могут улучшать состояние кожи по целому ряду аспектов, включая синтез внеклеточного матрикса, врожденный иммунитет, воспаление и пигментацию [1,27−30]. Подробные механизмы каждого косметического свойства подробно описаны в таблице 1 и на рисунке 2.
Рисунок 2. Схематичное изложение механизма действия биоактивных пептидов, связанного с их потенциальным косметическим применением. ROS: реактивные виды кислорода; MAPK: митоген-активированные протеинкиназы; ERK: внеклеточные сигнально-регулируемые киназы; JNK: c-jun N-терминальные киназы; MMPs: матричные металлопротеиназы; cAMP: циклический аденозинмонофосфат; MITF: микрофтальмия-ассоциированный фактор транскрипции; TNF-α: фактор некроза опухоли-α; IL-1β: интерлейкин-1β; IL-6: интерлейкин-6 [1].

3. Природные источники биоактивных пептидов

Биоактивные пептиды с перспективными косметическими свойствами поступают из разных источников, включая химический синтез и природные источники. Химический синтез предполагает использование смеси аминокислот в качестве исходного материала, что позволяет получать пептиды с различными аминокислотными последовательностями и комбинациями. Природные источники, такие как растения, животные и морские источники, могут быть использованы для извлечения биоактивных пептидов с помощью различных подходов (например, ферментативный гидролиз, микробная ферментация, химическое сбраживание, высокоэффективная жидкостная хроматография (ВЭЖХ), электромембранное фракционирование с помощью электродиализа и ультрафильтрации, клеточная фильтрационная хроматография и рекомбинантное производство). Ожидается, что разнообразие природных источников позволит получить широкий спектр желаемых функциональных пептидных структур. Поэтому данное исследование посвящено природным источникам для получения биоактивных пептидов для косметического применения.

3.1. Источники растительного происхождения
Растения хорошо известны как богатый источник белков, не содержащих насыщенных жирных кислот, которые могут нести в себе полезные вещества и выполнять ряд функций в организме человека (например, антидиабетическую, иммуномодулирующую, антигипертензивную, антимикробную и антиоксидантную) [46]. Особенно биоактивные пептиды с антиоксидантной и антимикробной активностью, как ожидается, обеспечат большие косметические преимущества (табл. 2). К распространенным антимикробным пептидам относятся тионины, дефенсины, 2S альбуминоподобные белки, циклотиды и белки-переносчики липидов, среди которых тионины впервые были идентифицированы как играющие важную роль в защите растений от бактерий-захватчиков [47]. Благодаря антимикробным свойствам пептиды проникают в бактериальную мембрану, затем создают поры и уничтожают бактерии, изменяя их гомеостаз. Кроме того, пептиды растительного происхождения токсичны для различных грамотрицательных и грамположительных бактерий, и даже для бактерий млекопитающих [47]. Например, Zhang et al. (2019) очистили четыре антиоксидантных пептида из гидролизованной алкалазой сои (Glycinemax L.) с помощью гель-фильтрационной хроматографии и обращенно-фазовой ВЭЖХ [48]. Четыре последовательности (Val -Val-Phe-Val-Asp-Arg-Leu, Val-Ile-Tyr-Val-Val-Asp-Leu-Arg, Ile-Tyr-Val-Val-Asp-Leu-Arg и Ile-Tyr-Val-Phe-Val-Arg) и продемонстрировали желаемую активность по уничтожению радикалов DPPH и ABTS, поглощающую способность кислородных радикалов (ORAC) и восстановительную антиоксидантную силу железа (FRAP). Более того, Ile-Tyr-Val-Val-Asp-Leu-Arg и Ile-Tyr-Val-Phe-Val-Arg значительно повышали общий синтез восстановленного глутатиона, ингибировали ROS-опосредованные воспалительные реакции, а также усиливали активность каталазы и глутатионредуктазы, поэтому эти пептиды, полученные из сои, могут стать отличными косметическими кандидатами [48].
3.2. Источники животного происхождения
Пептиды животного происхождения также вызывают все больший интерес как перспективные кандидаты в области косметологии. Источником пептидных производных обычно являются молоко, мясо, рыба и яйца. Сообщалось, что пептиды животного происхождения могут снижать кровяное давление, стимулировать иммунную систему, ингибировать активность пролин-специфической эндопептидазы, вызывать сокращение гладких мышц, обладать антибактериальной и противомикробной активностью, а также повышать питательную ценность продуктов. Во-первых, молочные белки (например, ослиное, буйволиное и козье молоко) считаются наиболее важным источником пептидов животного происхождения. Например, Yang et al. (2020) успешно получили пептид лактоферрина из белка буйволиного молока, используя очистку и твердофазный синтез [49]. Этот пептид показал высокую антиоксидантную способность благодаря активности супероксиддисмутазы (СОД), малондиальдегида (МДА) и глутатионпероксидазы (GSH-PX) [49]. Во-вторых, яйца, на долю которых приходится около 11% суточного потребления белка, содержащего высококачественные протеины, хорошо известны как перспективные источники биоактивных пептидов. Пептиды, полученные из яичных белков, в основном извлекаются методом ферментативного гидролиза (например, трипсином, пепсином, химотрипсином, термолизином и алкалазой) и обладают рядом полезных свойств (например, антиоксидантной, антигипертензивной, антимикробной, противораковой, антидиабетической и иммуномодулирующей активностью) [46]. Например, пептид P21−3-75-B, очищенный из белка утиного яйца путем гидролиза «SEEP-алкалазой», продемонстрировал высокую антиоксидантную способность и питательную ценность для ежедневного употребления [50]. Кроме того, нельзя упускать из виду потенциал источников мяса (например, свинины, говядины, курицы, баранины и утки) с высоким содержанием питательных веществ (железа, витамина B12, аминокислот и фолиевой кислоты). Пептиды на основе мяса обладают рядом физиологических свойств, таких как антиоксидативное, антимикробное, антитромботическое и антигипертензивное [51−53].

3.3. Источники морского происхождения
Также было подтверждено, что пептиды морского происхождения обладают высокой питательной ценностью и отличными косметическими свойствами, что может обеспечить как оздоровительные, так и косметические преимущества. В частности, морская среда более биологически разнообразна, чем наземная, и благодаря уникальной адаптации этих организмов к темноте, холоду и высокому давлению в процессе эволюции они способны экспрессировать различные белки, чтобы преодолеть эти несовместимые условия [46]. Пептиды на основе морских организмов проявляют различные биоактивности, включая антиоксидантную, нейропротекторную, антидиабетическую, иммуномодулирующую, антибактериальную, антипролиферативную и антиоксидантную активность. Например, из водорослей Porphyra dioica было выделено восемь пептидных последовательностей с помощью ферментативного гидролиза и обращенно-фазовой ВЭЖХ [54]. Среди полученных пептидов последовательность Asp-Tyr-Tyr-Lys-Arg проявила самую высокую антиоксидантную активность, последовательность Tyr-Leu-Val-Ala — ингибирующую активность дипептидилпептидазы IV (DPP-IV), а пептид Thr-Tyr-Ile-Ala — самую высокую ингибирующую активность ангиотензин-превращающего фермента (ACE) [54]. Как видно, эти пептиды имеют потенциальное применение в качестве ингредиентов для улучшения здоровья и внешнего вида кожи [54]. Li et al. (2021) успешно очистили альгицидный пептид — мальформин С — из морского гриба Aspergillus species [55]. Мальформин С показал дозозависимую антимикробную активность против двух штаммов вредоносных водорослей красного прилива (Chattonella marina и Akashiwo sanguinea) [55]. В другом исследовании новый циклический липопептид ацикулитин D был выделен из морской губки вида Poecillastra и показал цитотоксичность против раковых клеток HCT-116 и HeLa с IC50 1,4 мкмоль и 4,5 мкмоль, соответственно [56].
3.4. Источники из съедобных насекомых
Съедобные насекомые рассматриваются как новые источники пептидов, поскольку они являются хорошим источником белка. Биоактивные пептиды, полученные из насекомых, характеризуются различными свойствами, такими как антиоксидантная, противовоспалительная, антидиабетическая, антимикробная и ингибирующая АПФ активность. Исследования пептидов, полученных из насекомых, появились относительно недавно. Например, Zielinska et al. (2018) успешно идентифицировали антиоксидантные и противовоспалительные пептиды через стимуляцию желудочно-кишечного пищеварения трех съедобных насекомых (Schistocerca gregaria, Tenebrio Molitor и Gryllodes Sigillatus) [57]. Souse et al. (2020) гидролизовали белок съедобного насекомого Alphitobius diaperinus двумя ферментами — алкалазой и королазой — для извлечения биоактивных пептидов для пищевых ингредиентов [58]. Полученный пептид обладал высокой антиоксидантной и антигипертензивной активностью, но не обладал антимикробными и антидиабетическими свойствами, что позволяет предположить, что этот пептид является отличной добавкой/ингредиентом в пищевой промышленности с многообещающими преимуществами для здоровья [58].
4. Оценка безопасности пептидов, используемых в качестве косметических ингредиентов

Возросший спрос на космецевтическую продукцию обусловил интерес к разработке средств нового поколения на основе биоактивных пептидов. Таким образом, оценка безопасности косметических пептидов, особенно с точки зрения эффективности, должна быть серьезно рассмотрена. Хорошо известно, что безопасное и эффективное количество — это количество композиции или соединения, достаточное для получения значительного положительного эффекта для кожи, но достаточно малое, чтобы избежать таких нежелательных эффектов, как токсичность, сенсибилизация и раздражение кожи [78].

Например, пальмитоил пентапептид-4, наиболее часто используемый пептид в качестве активного ингредиента в уходе за кожей, оценивается по безопасности в ряде современных составов по уходу за кожей [78]. Современные составы для ухода за кожей могут быть изготовлены с комбинацией других дополнительных ингредиентов, известных по оценке безопасности косметических продуктов, включая смягчающие вещества, витамины, сахарные амины, увлажнители и солнцезащитные активные вещества. В Международном словаре и справочнике косметических ингредиентов (INCI Dictionary, 2023) сообщается о безопасности миристоил пентапептида-4 и пальмитоил пентапептида-4 при использовании в косметических составах [79]. В нем указано, что миристоил пентапептид-4 можно использовать в концентрации до 0,05% в препаратах для макияжа глаз. Пальмитоил пентапептид-4 в концентрации до 0,0012% можно использовать в лосьонах для век и пудре для лица без раздражения и сенсибилизации.

В исследовании Совета по продуктам личной гигиены (2018), посвященном концентрации ингредиентов, используемых в косметике, сообщается, что оценки безопасности варьируются от 1×10−7% (пальмитоил трипептид-1 и пальмитоил гексапептид-12) до 0,002% (пальмитоил гексапептид-12) [80]. Кроме того, данные показали, что эти пептиды используются в концентрациях от 1 до 30 ppm, а обычно их применяют в количествах ниже 10 ppm [80]. Более того, ряд коммерческих продуктов, содержащих достаточное количество биоактивных пептидов, признаны безопасными. Например, торговая марка, содержащая 100 ppm пальмитоил трипептида-12, не вызывает раздражения глаз у кроликов [80]. Результаты анализа высвобождения нейтрального красного цвета in vitro показывают, что коммерческая смесь, содержащая 200 ppm пальмитоил гексапептида-12, не вызывает значительной цитотоксичности [80]. С другой стороны, было доказано, что чрезмерное количество некоторых пептидов вызывает определенные побочные эффекты. Смесь под торговым названием, содержащая 100 ppm пальмитоил трипептида-1, слегка раздражает глаза кроликов. Другой препарат с торговым названием, содержащий 500 ppm пальмитоил гексапептида-7, классифицируется как слабое раздражающее средство [80].

Использование пальмитоил пентапептида-3 и пальмитоил гексапептида-14 в пудре для лица или спреевой косметике также регламентировано в максимальной концентрации 0,06% [4]. Коммерческие продукты под названиями BIOPEPTIDE-CL и NANOFIBERGEL-CS, содержащие 100 ppm пальмитоил олигопептида и пальмитоил дипептида-18, соответственно, оказались нетоксичными в исследованиях острой пероральной токсичности на крысах [4].

Согласно данным Программы добровольной регистрации косметических средств FDA (VCRP), ацетил гексапептид-8 используется в 452 косметических продуктах, включая 244 средства для нанесения и 30 средств для смывания [81]. Хотя он используется в концентрации до 0,005% в лосьонах для глаз и средствах для лица и шеи, пудра может содержать только до 0,0001% от общего количества состава, а максимальное количество 0,5% используется для смываемых (очищающих кожу) средств [81]. Кроме того, в отчете сообщается, что ацетил гексапептид-8 можно использовать до нескольких раз в день, а ежедневное или эпизодическое применение может продолжаться в течение многих лет без серьезных побочных эффектов.

5. Трудности применения косметических пептидов

Разработка продуктов нового поколения на основе пептидов не только дает ряд выдающихся преимуществ, но и сталкивается с различными проблемами в косметической промышленности. Во-первых, необходимо тщательно продумать и усовершенствовать условия и технологии производства, чтобы добиться высокого выхода пептидов с желаемыми характеристиками биоактивности, а также многофункциональной и мощной активностью. Кроме того, необходимо решить проблему сохранения структурной стабильности и биоактивности биоактивных пептидов в процессе производства и хранения продукции. Эта проблема связана с тем, что на их свойства сильно влияют различные переменные, включая рН, температуру, взаимодействие с другими активными компонентами, рецептуру процесса (например, концентрация, упаковка, инкапсуляция и доставка активных ингредиентов), и особенно распределение активных пептидов [1]. В частности, главной проблемой является доставка к цели, поскольку большинство олигопептидов с высокой молекулярной массой и низкой липофильностью плохо поддаются осмосу, поэтому важно выбирать пептиды с низкой молекулярной массой для повышения эффективности проницаемости через кожу [82,83]. Еще одно ограничение использования пептидов связано с их гидрофобными свойствами, а также плохой растворимостью при высоких концентрациях; таким образом, состав, содержащий небольшое количество пептидов, может улучшить растворимость, обеспечивая тот же уровень биоактивности [1]. Кроме того, из-за высокой стоимости синтетически чистых пептидов возникают экономические проблемы, связанные с массовым производством косметики на основе пептидов. Хотя использование низких концентраций дорогих синтетических пептидов может решить экономические проблемы и проблемы водной растворимости, обнаружение промилле пептидов в сложных кремах представляет собой сложную задачу [82].

С другой стороны, пероральные продукты должны быть тщательно продуманы не только с точки зрения отмеченных параметров, но и с точки зрения биодоступности их активных соединений, проявляющих как физиологическую биоактивность, так и структурную целостность в процессе пищеварения, транспортировки и кишечного всасывания [1,84]. При пероральном приеме эти пептиды перевариваются в желудочно-кишечном тракте под воздействием ферментов мембраны щеточной каймы желудка и тонкого кишечника и кислой среды желудка [84]. Отмечается, что исходные пептиды могут всасываться и поступать в системную циркуляцию только в наномолярных или пикомолярных концентрациях [84]. Кроме того, опасения по поводу горького вкуса некоторых пептидов, предназначенных для перорального применения, заставляют комбинировать их с другими компонентами в подходящей рецептуре для улучшения сенсорных свойств продуктов [1].

6. Выводы

В заключение следует отметить, что изучение биоактивных пептидов для применения в косметике открывает новые возможности в области ухода за кожей и красоты. Данный обзор позволил получить ценные сведения о потенциале пептидов как активных ингредиентов в косметических препаратах. Биоактивные пептиды, выделенные из различных источников (растений, животных, морских источников и съедобных насекомых), проявляют как одно, так и многофункциональные косметические свойства, включая антивозрастную, антиоксидантную, противовоспалительную и антимикробную активность. Несколько исследований in vitro/in vivo и клинических испытаний показали, что биоактивные пептиды эффективны для улучшения внешнего вида кожи как при местном применении, так и при пероральном приеме, например, улучшают отбеливание и увлажнение кожи и уменьшают ее старение на основе различных внутриклеточных механизмов. Также обсуждались аспекты безопасности и регулирования, признавая важность оценки возможных аллергических реакций и соблюдения нормативных требований. Безопасность потребителей имеет первостепенное значение, поэтому необходимо провести тщательное тестирование и оценку, чтобы убедиться в пригодности и переносимости биоактивных пептидов в косметике. Кроме того, необходимо провести дополнительные исследования, чтобы раскрыть весь потенциал биоактивных пептидов в косметике. Это включает в себя изучение новых источников пептидов, оптимизацию методов экстракции и изучение инновационных систем доставки для улучшения их проникновения и активности в коже. В заключение следует отметить, что, используя уникальность пептидов для разработки инновационных и эффективных средств по уходу за кожей, можно удовлетворить разнообразные потребности потребителей.

Ссылки

  1. Aguilar-Toalá, J.E.; Hernández-Mendoza, A.; González-Córdova, A.F.; Vallejo-Cordoba, B.; Liceaga, A.M. Potential role of natural bioactive peptides for development of cosmeceutical skin products. Peptides 2019, 122, 170 170.
  2. Zhang, L.; Falla, T.J. Cosmeceuticals and peptides. Clin. Dermatol. 2009, 27, 485−494. [CrossRef]
  3. Usman, R.; Bharadvaja, N. Nutricosmetics: Role in health, nutrition, and cosmetics. Proc. Indian Natl. Sci. Acad. 2023, 1−16. [CrossRef]
  4. Lima, T.N.; Moraes, C.A.P. Bioactive peptides: Applications and relevance for cosmeceuticals. Cosmetics 2018, 5, 21.
  5. Siméon, A.; Emonard, H.; Hornebeck, W.; Maquart, F.-X. The tripeptide-copper complex glycyl-L-histidyl-L-lysine-Cu2+ stimulates matrix metalloproteinase-2 expression by fibroblast cultures. Life Sci. 2000, 67, 2257−2265. [CrossRef] [PubMed]
  6. Pickart, L.; Schagen, S. New data of the Cosmeceutical and tripeptide GHK. SOFW J. 2015, 9, 141.
  7. Wang, Y.; Wang, M.; Xiao, X.S.; Huo, J.; Zhang, W.D. The anti-wrinkle efficacy of Argireline. J. Cosmet. Laser Ther. 2013, 15, 237−241. [CrossRef] [PubMed]
  8. Ferreira, M.S.; Magalhães, M.C.; Sousa-Lobo, J.M.; Almeida, I.F. Trending anti-aging peptides. Cosmetics 2020, 7, 91. [CrossRef]
  9. Mazurkiewicz-Pisarek, A.; Baran, J.; Ciach, T. Antimicrobial Peptides: Challenging Journey to the Pharmaceutical, Biomedical, and Cosmeceutical Use. Int. J. Mol. Sci. 2023, 24, 9031.
  10. Pai, V.V.; Bhandari, P.; Shukla, P. Topical peptides as cosmeceuticals. Indian J. Dermatol. Venereol. Leprol. 2017, 83, 9. [CrossRef]
  11. Bégin, P.; Callum, J.; Jamula, E.; Cook, R.; Heddle, N.M.; Tinmouth, A.; Zeller, M.P.; Beaudoin-Bussières, G.; Amorim, L.; Bazin, R.; et al. Convalescent plasma for hospitalized patients with COVID-19: An open-label, randomized controlled trial. Nat. Med. 2021, 27, 2012−2024. [CrossRef]
  12. Aruan, R.R.; Hutabarat, H.; Widodo, A.A.; Firdiyono, M.T.C.C.; Wirawanty, C.; Fransiska, L. Double-blind, Randomized Trial on the Effectiveness of Acetylhexapeptide-3 Cream and Palmitoyl Pentapeptide-4 Cream for Crow’s Feet. J. Clin. Aesthet. Dermatol. 2023, 16, 37. [PubMed]
  13. Zhao, X.; Zhang, X.; Liu, D. Collagen peptides and the related synthetic peptides: A review on improving skin health. J. Funct. Foods 2021, 86, 104 680. [CrossRef]
  14. Hahn, H.J.; Jung, H.J.; Schrammek-Drusios, M.C.; Lee, S.N.; Kim, J.; Kwon, S.B.; An, I.; An, S.; Ahn, K.J. Instrumental evaluation of anti-aging effects of cosmetic formulations containing palmitoyl peptides, Silybum marianum seed oil, vitamin E and other functional ingredients on aged human skin. Exp. Ther. Med. 2016, 12, 1171−1176. [CrossRef] [PubMed]
  15. Schagen, S.K. Topical peptide treatments with effective anti-aging results. Cosmetics 2017, 4, 16. [CrossRef]
  16. Liu, T.; Hu, L.; Lu, B.; Bo, Y.; Liao, Y.; Zhan, J.; Pei, Y.; Sun, H.; Wang, Z.; Guo, C. A novel delivery vehicle for copper peptides. New J. Chem. 2023, 47, 75−83. [CrossRef]
  17. Hussain, M.; Goldberg, D.J. Topical manganese peptide in the treatment of photodamaged skin. J. Cosmet. Laser Ther. 2007, 9, 232−236. [CrossRef]
  18. Bresciani, G.; da Cruz, I.B.M.; González-Gallego, J. Manganese superoxide dismutase and oxidative stress modulation. Adv. Clin. Chem. 2015, 68, 87−130.
  19. Zhang, Y.; Zhang, H.; Jiang, B.; Yan, S.; Lu, J. A promising therapeutic target for psoriasis: Neuropeptides in human skin. Int. Immunopharmacol. 2020, 87, 106 755. [CrossRef]
  20. Wang, Y.; Wang, M.; Xiao, S.; Pan, P.; Li, P.; Huo, J. The Anti-Wrinkle Efficacy of Argireline, a Synthetic Hexapeptide, in Chinese Subjects. Am. J. Clin. Dermatol. 2013, 14, 147−153. [CrossRef] [PubMed]
  21. Ruiz, M.A.; Clares, B.; Morales, M.E.; Gallardo, V. Evaluation of the anti-wrinkle efficacy of cosmetic formulations with an anti-aging peptide (Argireline®). Ars. Pharm. 2010, 50, 168−176.
  22. Fries, K.S.; Heldreth, B. Safety Assessment of Soy Proteins and Peptides as Used in Cosmetics. Int. J. Toxicol. 2023, 42, 102S-113S.
  23. Andre-Frei, V.; Perrier, E.; Augustin, C.; Damour, O.; Bordat, P.; Schumann, K.; Förster, T.H.; Waldmann-Laue, M. A comparison of biological activities of a new soya biopeptide studied in an in vitro skin equivalent model and human volunteers. Int. J. Cosmet. Sci. 1999, 21, 299−311. [CrossRef] [PubMed]
  24. Maeda, K. Skin-moisturizing effect of collagen peptides taking orally. J. Nutr. Food Sci. 2018, 8, 2.
  25. Manosroi, A.; Chutoprapat, R.; Abe, M.; Manosroi, W.; Manosroi, J. Anti-aging efficacy of topical formulations containing niosomes entrapped with rice bran bioactive compounds. Pharm. Biol. 2012, 50, 208−224. [CrossRef] [PubMed]
  26. Cermeno, M.; Bascón, C.; Amigo-Benavent, M.; Felix, M.; FitzGerald, R.J. Identification of peptides from edible silkworm pupae (Bombyx mori) protein hydrolysates with antioxidant activity. J. Funct. Foods 2022, 92, 105 052. [CrossRef]
  27. Kobayashi, T.; Nagao, K. "Deepening" Insight on Skin Aging and Anti-microbial Immunity. Cell Metab. 2019, 29, 515−517. [CrossRef]
  28. Zou, T.B.; He, T.P.; Li, H.B.; Tang, H.W.; Xia, E.Q. The structure-activity relationship of the antioxidant peptides from natural proteins. Molecules 2016, 21, 72. [CrossRef]
  29. Yu, W.; Field, C.J.; Wu, J. Purification and identification of anti-inflammatory peptides from spent hen muscle proteins hydrolysate. Food Chem. 2018, 253, 101−107. [CrossRef]
  30. Michalak, M.; Pierzak, M.; Kre˛cisz, B.; Suliga, E. Bioactive compounds for skin health: A review. Nutrients 2021, 13, 203. [CrossRef]
  31. Power, O.; Jakeman, P.; FitzGerald, R.J. Antioxidative peptides: Enzymatic production, in vitro and in vivo antioxidant activity and potential applications of milk-derived antioxidative peptides. Amino Acids 2013, 44, 797−820. [PubMed]
  32. Ngoh, Y.-Y.; Gan, C.-Y. Enzyme-assisted extraction and identification of antioxidative and α-amylase inhibitory peptides from Pinto beans (Phaseolus vulgaris cv. Pinto). Food Chem. 2016, 190, 331−337. [PubMed]
  33. Guha, S.; Majumder, K. Structural-features of food-derived bioactive peptides with anti-inflammatory activity: A brief review. J. Food Biochem. 2019, 43, e12531. [PubMed]
  34. Bamdad, F.; Bark, S.; Kwon, C.H.; Suh, J.-W.; Sunwoo, H. Anti-inflammatory and antioxidant properties of peptides released from β-lactoglobulin by high hydrostatic pressure-assisted enzymatic hydrolysis. Molecules 2017, 22, 949.
  35. Le, C.-F.; Fang, C.-M.; Sekaran, S.D. Intracellular targeting mechanisms by antimicrobial peptides. Antimicrob. Agents Chemother. 2017, 61, e02340−16.
  36. Taniguchi, M.; Kameda, M.; Namae, T.; Ochiai, A.; Saitoh, E.; Tanaka, T. Identification and characterization of multifunctional cationic peptides derived from peptic hydrolysates of rice bran protein. J. Funct. Foods 2017, 34, 287−296.
  37. Lu, J.; Hou, H.; Fan, Y.; Yang, T.; Li, B. Identification of MMP-1 inhibitory peptides from cod skin gelatin hydrolysates and the inhibition mechanism by MAPK signaling pathway. J. Funct. Foods 2017, 33, 251−260.
  38. Chen, T.; Hou, H.; Fan, Y.; Wang, S.; Chen, Q.; Si, L.; Li, B. Protective effect of gelatin peptides from pacific cod skin against photoaging by inhibiting the expression of MMPs via MAPK signaling pathway. J. Photochem. Photobiol. B Biol. 2016, 165, 34−41.
  39. Yeo, I.; Lee, Y.-J.; Song, K.; Jin, H.-S.; Lee, J.-E.; Kim, D.; Lee, D.-W.; Kang, N.J. Low-molecular weight keratins with anti-skin aging activity produced by anaerobic digestion of poultry feathers with Fervidobacterium islandicum AW-1. J. Biotechnol. 2018, 271, 17−25. [PubMed]
  40. Han, Q.-Y.; Koyama, T.; Watabe, S.; Nagashima, Y.; Ishizaki, S. Isolation and Characterization of Collagen and Collagen Peptides with Hyaluronidase Inhibition Activity Derived from the Skin of Marlin (Istiophoridae). Molecules 2023, 28, 889.
  41. Nakchum, L.; Kim, S.M. Preparation of squid skin collagen hydrolysate as an antihyaluronidase, antityrosinase, and antioxidant agent. Prep. Biochem. Biotechnol. 2016, 46, 123−130. [PubMed]
  42. Xue, W.; Liu, X.; Zhao, W.; Yu, Z. Identification and molecular mechanism of novel tyrosinase inhibitory peptides from collagen. J. Food Sci. 2022, 87, 2744−2756.
  43. Zhao, Y.; Zhang, T.; Ning, Y.; Wang, D.; Li, F.; Fan, Y.; Yao, J.; Ren, G.; Zhang, B. Identification and molecular mechanism of novel tyrosinase inhibitory peptides from the hydrolysate of 'Fengdan' peony (Paeonia ostii) seed meal proteins: Peptidomics and in silico analysis. LWT 2023, 180, 114 695.
  44. Karkouch, I.; Tabbene, O.; Gharbi, D.; Mlouka, M.A.B.; Elkahoui, S.; Rihouey, C.; Coquet, L.; Cosette, P.; Jouenne, T.; Limam, F. Antioxidant, antityrosinase and antibiofilm activities of synthesized peptides derived from Vicia faba protein hydrolysate: A powerful agents in cosmetic application. Ind. Crops Prod. 2017, 109, 310−319.
  45. Leirós, G.J.; Kusinsky, A.G.; Balañá, M.E.; Hagelin, K. Triolein reduces MMP-1 upregulation in dermal fibroblasts generated by ROS production in UVB-irradiated keratinocytes. J. Dermatol. Sci. 2017, 85, 124−130. [PubMed]
  46. Akbarian, M.; Khani, A.; Eghbalpour, S.; Uversky, V.N. Bioactive Peptides: Synthesis, Sources, Applications, and Proposed Mechanisms of Action. Int. J. Mol. Sci. 2022, 23, 1445. [PubMed]
  47. Apone, F.; Barbulova, A.; Colucci, M.G. Plant and microalgae derived peptides are advantageously employed as bioactive compounds in cosmetics. Front. Plant Sci. 2019, 10, 756. [PubMed]
  48. Zhang, Q.; Tong, X.; Li, Y.; Wang, H.; Wang, Z.; Qi, B.; Sui, X.; Jiang, L. Purification and Characterization of Antioxidant Peptides from Alcalase-Hydrolyzed Soybean (Glycine max L.) Hydrolysate and Their Cytoprotective Effects in Human Intestinal Caco-2 Cells. J. Agric. Food Chem. 2019, 67, 5772−5781. [PubMed]
  49. Yang, P.; Abel-Hamid, M.; Romieh, E.; Huang, L.; Zeng, Q.K.; Nong, H.R.; Feng, L.; Tang, Y.; Li, L. Effect of peptides synthesized from lactoferrin of buffalo milk on oxidative stress in kunming mice. J. Anim. Plant Sci. 2020, 30, 65−71.
  50. Ren, Y.; Wu, H.; Li, X.; Lai, F.; Xiao, X. Purification and characterization of high antioxidant peptides from duck egg white protein hydrolysates. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2014, 452, 888−894.
  51. Fukada, Y.; Mizutani, S.; Nomura, S.; Hara, W.; Matsui, R.; Nagai, K.; Murakami, Y.; Washio, N.; Ikemoto, N.; Terashima, M. Antioxidant activities of a peptide derived from chicken dark meat. J. Food Sci. Technol. 2016, 53, 2476−2481. [PubMed]
  52. Zhang, Y.; Hu, P.; Xie, Y.; Yang, P.; Zheng, S.; Tian, Y.; Li, J.; Feng, D. DNA damage protection and antioxidant activities of peptides isolated from sour meat co-fermented by P. pentosaceus SWU73571 and L. curvatus LAB26. CyTA J. Food 2020, 18, 375−382.
  53. Liu, D.; Chen, X.; Huang, M.; Zhou, G. Antioxidant activity of peptides in postmortem aged duck meat as affected by cooking and in vitro digestion. Int. J. Food Prop. 2019, 22, 727−736.
  54. Cermeño, M.; Stack, J.; Tobin, P.R.; O’Keeffe, M.B.; Harnedy, P.A.; Stengel, D.B.; FitzGerald, R.J. Peptide identification from a Porphyra dioica protein hydrolysate with antioxidant, angiotensin converting enzyme and dipeptidyl peptidase IV inhibitory activities. Food Funct. 2019, 10, 3421−3429.
  55. Li, X.; Xia, Z.; Wang, B.; Lai, L.; Wang, J.; Jiang, L.; Li, T.; Wu, J.; Wang, L. Malformin C, an algicidal peptide from marine fungus Aspergillus species. Ecotoxicology 2021, 30, 996−1003.
  56. Sugawara, K.; Kanki, D.; Watanabe, R.; Matsushima, R.; Ise, Y.; Yokose, H.; Morii, Y.; Yamawaki, N.; Ninomiya, A.; Okada, S.; et al. Aciculitin D, a cytotoxic heterodetic cyclic peptide from a Poecillastra sp. marine sponge. Tetrahedron 2022, 119, 132 859.
  57. Zielin´ska, E.; Baraniak, B.; Karas´, M. Identification of antioxidant and anti-inflammatory peptides obtained by simulated gastrointestinal digestion of three edible insects species (Gryllodes sigillatus, Tenebrio molitor, Schistocerca gragaria). Int. J. Food Sci. Technol. 2018, 53, 2542−2551.
  58. Sousa, P.; Borges, S.; Pintado, M. Enzymatic hydrolysis of insect Alphitobius diaperinus towards the development of bioactive peptide hydrolysates. Food Funct. 2020, 11, 3539−3548.
  59. Yu, G.; Wang, F.; Zhang, B.; Fan, J. In vitro inhibition of platelet aggregation by peptides derived from oat (Avena sativa L.), highland barley (Hordeum vulgare Linn. var. nudum Hook. f.), and buckwheat (Fagopyrum esculentum Moench) proteins. Food Chem. 2016, 194, 577−586.
  60. Moyer, T.B.; Schug, W.J.; Hicks, L.M. Amaranthus hypochondriacus seeds as a rich source of cysteine rich bioactive peptides. Food Chem. 2022, 377, 131 959.
  61. Sun, C.; Tang, X.; Ren, Y.; Wang, E.; Shi, L.; Wu, X.; Wu, H. Novel Antioxidant Peptides Purified from Mulberry (Morus atropurpurea Roxb.) Leaf Protein Hydrolysates with Hemolysis Inhibition Ability and Cellular Antioxidant Activity. J. Agric. Food Chem. 2019, 67, 7650−7659. [PubMed]
  62. Jiang, Y.; Zhao, D.; Sun, J.; Luo, X.; Li, H.; Sun, X.; Zheng, F. Analysis of antioxidant effect of two tripeptides isolated from fermented grains (Jiupei) and the antioxidative interaction with 4-methylguaiacol, 4-ethylguaiacol, and vanillin. Food Sci. Nutr. 2019, 7, 2391−2403.
  63. Wali, A.; Mijiti, Y.; Yanhua, G.; Yili, A.; Aisa, H.A.; Kawuli, A. Isolation and Identification of a Novel Antioxidant Peptide from Chickpea (Cicer arietinum L.) Sprout Protein Hydrolysates. Int. J. Pept. Res. Ther. 2021, 27, 219−227.
  64. Sheng, J.; Yang, X.; Chen, J.; Peng, T.; Yin, X.; Liu, W.; Liang, M.; Wan, J.; Yang, X. Antioxidative Effects and Mechanism Study of Bioactive Peptides from Defatted Walnut (Juglans regia L.) Meal Hydrolysate. J. Agric. Food Chem. 2019, 67, 3305−3312.
  65. Zeng, Q.; Fan, X.; Zheng, Q.; Wang, J.; Zhang, X. Anti-oxidant, hemolysis inhibition, and collagen-stimulating activities of a new hexapeptide derived from Arthrospira (Spirulina) platensis. J. Appl. Phycol. 2018, 30, 1655−1665.
  66. imón, M.L.; Andrés, A.I.; Otte, J.; Petrón, M.J. Antioxidant peptides (<3 kDa) identified on hard cow milk cheese with rennet from different origin. Food Res. Int. 2019, 120, 643−649.
  67. Shah, P.; Shrivastava, S.; Gogoi, P.; Saxena, S.; Srivastava, S.; Singh, R.J.; Godara, B.; Kumar, N.; Gaur, G.K. Wasp venom peptide (Polybia MP-1) shows antimicrobial activity against multi drug resistantbacteria isolated from mastitic cow milk. Int. J. Pept. Res. Ther. 2022, 28, 1−14.
  68. Gogoi, P.; Shrivastava, S.; Shah, P.; Saxena, S.; Srivastava, S.; Gaur, G.K. Linear and branched forms of short antimicrobial peptide-IRK inhibit growth of multi drug resistant Staphylococcus aureus isolates from mastitic cow milk. Int. J. Pept. Res. Ther. 2021, 27, 2149−2159.
  69. Panchal, G.; Hati, S.; Sakure, A. Characterization and production of novel antioxidative peptides derived from fermented goat milk by Fermentum L. LWT 2020, 119, 108 887.
  70. Qian, Z.-J.; Jung, W.-K.; Kim, S.-K. Free radical scavenging activity of a novel antioxidative peptide purified from hydrolysate of bullfrog skin, Rana catesbeiana Shaw. Bioresour. Technol. 2008, 99, 1690−1698.
  71. Li, Y.; Aiello, G.; Bollati, C.; Bartolomei, M.; Arnoldi, A.; Lammi, C. Phycobiliproteins from Arthrospira Platensis (Spirulina): A new source of peptides with dipeptidyl peptidase-IV Inhibitory activity. Nutrients 2020, 12, 794. [PubMed]
  72. Xia, E.; Zhai, L.; Huang, Z.; Liang, H.; Yang, H.; Song, G.; Li, W.; Tang, H. Optimization and identification of antioxidant peptide from underutilized Dunaliella salina protein: Extraction, in vitro gastrointestinal digestion, and fractionation. Biomed. Res. Int. 2019, 2019, 6 424 651. [PubMed]
  73. Zhang, X.; Cao, D.; Sun, X.; Sun, S.; Xu, N. Preparation and identification of antioxidant peptides from protein hydrolysate of marine alga Gracilariopsis lemaneiformis. J. Appl. Phycol. 2019, 31, 2585−2596.
  74. Jiao, K.; Gao, J.; Zhou, T.; Yu, J.; Song, H.; Wei, Y.; Gao, X. Isolation and purification of a novel antimicrobial peptide from Porphyra yezoensis. J. Food Biochem. 2019, 43, e12864.
  75. Hsiao, G.; Wang, S.-W.; Chiang, Y.-R.; Chi, W.-C.; Kuo, Y.-H.; Chen, C.-Y.; Lee, T.-H. Anti-inflammatory effects of peptides from a marine algicolous fungus Acremonium sp. NTU492 in BV-2 microglial cells. J. Food Drug Anal. 2020, 28, 283.
  76. Hwang, J.-Y.; Lee, J.-H.; Park, S.C.; Lee, J.; Oh, D.-C.; Oh, K.-B.; Shin, J. New peptides from the marine-derived fungi Aspergillus allahabadii and Aspergillus ochraceopetaliformis. Mar. Drugs 2019, 17, 488.
  77. Rivero-Pino, F.; Guadix, A.; Guadix, E.M. Identification of novel dipeptidyl peptidase IV and α-glucosidase inhibitory peptides from Tenebrio molitor. Food Funct. 2021, 12, 873−880.
  78. Osborne, R.; Mcildowie, M.J.; Edwards, J.D. Skin care product and method of use 2018. U.S. Patent No 10,034,827, 2018.
  79. Writer, C.I.R. Safety Assessment of Myristoyl Pentapeptide-4, Palmitoyl Pentapeptide-4, and Pentapeptide-4 as Used in Cosmetics. 2023. Available online: https://www.cir-safety.org/sites/default/files/SLR_Pentapeptide4_62 023.pdf (accessed on 10 July 2023).
  80. Johnson, W.; Bergfeld, W.F.; Belsito, D.V.; Hill, R.A.; Klaassen, C.D.; Liebler, D.C.; Marks, J.G.; Shank, R.C.; Slaga, T.J.; Snyder, P.W.; et al. Safety Assessment of Tripeptide-1, Hexapeptide-12, Their Metal Salts and Fatty Acyl Derivatives, and Palmitoyl Tetrapeptide-7 as Used in Cosmetics. Int. J. Toxicol. 2018, 37, 90S-102S.
  81. Slaga, T.J.; Snyder, P.W. Safety Assessment of Acetyl Hexapeptide-8 and Acetyl Hexapeptide-8 Amide as Used in Cosmetics. 2020.
  82. Available online: https://www.cir-safety.org/sites/default/files/acetyl122020revTR.pdf (accessed on 15 March 2022).
  83. Lintner, K. Peptides, amino adds and proteins in skin care. Cosmet. Toilet. 2007, 122, 10.
  84. Bissett, D.L. Common cosmeceuticals. Clin. Dermatol. 2009, 27, 435−445.
  85. Udenigwe, C.C.; Fogliano, V. Food matrix interaction and bioavailability of bioactive peptides: Two faces of the same coin? J. Funct. Foods 2017, 35, 9−12.

Статья переведена специально для сайта pro-chem.ru

Оригинал статьи Cosmetics 2023, 10(4), 111; https://doi.org/10.3390/cosmetics10040111